Banca de QUALIFICAÇÃO: THAISE AGHATA MAIA LOPES

Uma banca de QUALIFICAÇÃO de MESTRADO foi cadastrada pelo programa.
DISCENTE : THAISE AGHATA MAIA LOPES
DATA : 17/07/2026
HORA: 14:30
LOCAL: via google meet - meet.google.com/rfo-wzaf-zdi
TÍTULO:

Imobilização de proteases em sílica mesoporosa para a valorização biotecnológica do soro de leite

PALAVRAS-CHAVES:

proteases de Bacillus spp.; biocatalisadores imobilizados; hidrólise do soro de leite; p-benzoquinona; SBA-15 com poros expandidos.

PÁGINAS: 123
RESUMO:

A valorização de resíduos agroindustriais representa uma estratégia relevante para o desenvolvimento de processos biotecnológicos mais sustentáveis. O soro de leite doce, subproduto da indústria de laticínios, constitui uma matriz rica em proteínas e com potencial para obtenção de hidrolisados proteicos. O uso de proteases microbianas na forma solúvel apresenta limitações associadas à estabilidade operacional e à recuperação do biocatalisador após o processo. Avaliou-se a imobilização de proteases de Bacillus amyloliquefaciens (PBA) e Bacillus licheniformis (PBL) em sílicas mesoporosas modificadas do tipo SBA-15, denominadas SBA-15-F e SBA-15-F-TMB, visando selecionar sistemas mais adequados para aplicação na hidrólise do soro de leite doce. Os suportes foram sintetizados na presença de fluoreto de amônio (F) -SBA-15-F e também com 1,3,5-trimetilbenzeno (TMB) – SBA-15-F-TMB. Os materiais foram caracterizados por adsorção/dessorção de N₂ e Espectroscopia de Infravermelho por Transformada de Fourier (FTIR), enquanto as enzimas foram imobilizadas  por adsorção física e por ligação covalente – em suporte pré-ativado e pós-ativado com p-benzoquinona.  As enzimas imobilizadas foram avaliadas quanto à concentração proteica, atividade catalítica e , estabilidade térmica. O suporte SBA-15-F-TMB apresentou maior volume total de poros e maior diâmetro médio em relação à SBA-15-F, sem perda expressiva de área superficial. Após a caracterização, os suportes foram avaliados em ensaios de imobilização por adsorção física e ligação covalente. Nos ensaios de imobilização, o desempenho foi dependente da enzima, do suporte e das condições do meio. A pré-ativação com p-benzoquinona a 0,05 % resultou em maior preservação da atividade, enquanto a pós-ativação reduziu a atividade dos biocatalisadores em várias condições. Em conjunto, os resultados indicam que a modificação textural dos suportes e a ativação química influenciaram diretamente o desempenho dos biocatalisadores. O suporteSBA-15-F-TMBapresentou maior capacidade porosa e, em condições de maior carga proteica, favoreceu maior atividade catalítica, especialmente para PBL. Assim, os dados evidenciam que o efeito do TMB depende da enzima e da condição de imobilização, sendo mais expressivo quando há maior quantidade de proteína disponível para interação com o suporte. Na hidrólise do soro do leite com enzimas solúveis, a PBL apresentou maior grau de hidrólise em comparação à PBA, atingindo 31,44 ± 1,35 % em 2 h, enquanto a PBA atingiu 14,77 ± 0,67 % no mesmo tempo.

MEMBROS DA BANCA:
Presidente - 3214434 - NATHALIA SARAIVA RIOS
Interno - 1346198 - EVERALDO SILVINO DOS SANTOS
Interna - 1517220 - MARCIA REGINA DA SILVA PEDRINI
Externo à Instituição - ENRIQUE VILARRASA GARCÍA