Banca de DEFESA: MARIANA DE MENEZES OLIVEIRA

Uma banca de DEFESA de MESTRADO foi cadastrada pelo programa.
DISCENTE : MARIANA DE MENEZES OLIVEIRA
DATA : 31/08/2016
HORA: 09:00
LOCAL: SALA DE AULA II DO PPGCF
TÍTULO:

AVALIAÇÃO ENZIMÁTICA DA L-ASPARAGINASE PRODUZIDA POR MICRORGANISMOS UTILIZANDO RESÍDUO AGROINDUSTRIAL


PALAVRAS-CHAVES:

L-asparaginase, resíduo da casca de abacaxi, microrganismos, fermentação submersa.


PÁGINAS: 102
RESUMO:

    A L-asparaginase é uma enzima que catalisa por desamidação o aminoácido L-asparagina em ácido L-aspártico e amônia, devido a esse mecanismo de ação, a enzima é utilizada como medicamento de primeira escolha no tratamento da Leucemia Linfóide Aguda (LLA). A depleção do aminoácido causa morte das células tumorais. O principal microrganismo produtor é a Escherichia coli, através do processo fermentativo submerso (FSm). Contudo a L-asparaginase bacteriana possui efeitos adversos como hipersensibilidade e imonugenicidade, e pesquisas já comprovaram que L-asparaginase proveniente de fungos podem apresentar menores efeitos, devido a isso, várias pesquisas estão sendo realizadas utilizando fungos que possam produzir L-asparaginase que apresente atividade anticancerígena e com menores efeitos adversos. O objetivo do estudo foi a produção da L-asparaginase pelos microrganismos Aspergillus terreus, Penicillium chrysogenum e Zymomonas mobilis, em FmS utilizando como fonte de carbono a casca do abacaxi in natura. Além disso foi realizado um planejamento de Composto Central (CCD), a fim de otimizar a capacidade de hidrólise da L-asparaginase e estudos de estabilidade em pH e temperatura. O Penicillium chrysogenum foi o microrganismo que apresentou maior valor de atividade enzimática (7,00 U.mL-1) durante o FSm. Seguido de Zymomonas mobilis (6,17 U.mL-1) e Aspergillus terreus (4,24 U.mL-1). O planejamento experimental e estudos de estabilidade foram realizados a partir da L-asparaginase do Penicillium chrysogenum. Os resultados do CCD mostraram que a única variável independente significativa estatisticamente (p < 0,05) foi o tempo de reação, sugerindo que a enzima possui mecanismo de reação rápido. Os resultados de estabilidade de pH e a temperatura da L-asparaginase a partir do Penicillium chrysogenum utilizando as condições de hidrolise da L-aspargina obtidas pelo CCD, foram 9,0 e 20 °C, respectivamente. O estudo de estabilidade em diferentes temperaturas (-20 °C, 25 °C e 37 °C) em fator do tempo, foram realizados durante 31 dias, e os resultados mostraram que após este período a enzima manteve sua atividade enzimática acima de 50%. Isso mostra que a L-asparaginase obtida pelo Penicillium chrysogenum é uma enzima estável frente as possíveis variações de temperatura ao longo do tempo.


MEMBROS DA BANCA:
Interno - 2323511 - ADRIANA AUGUSTO DE REZENDE
Externo à Instituição - MARIA VALDEREZ PONTE ROCHA - UFC
Presidente - 1544647 - MATHEUS DE FREITAS FERNANDES PEDROSA
Notícia cadastrada em: 17/08/2016 10:32
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