Banca de QUALIFICAÇÃO: EMMANUEL DUARTE BARBOSA

Uma banca de QUALIFICAÇÃO de MESTRADO foi cadastrada pelo programa.
DISCENTE : EMMANUEL DUARTE BARBOSA
DATA : 29/06/2016
HORA: 14:00
LOCAL: Sala SS1 - Depto. de Biologia Celular e Genética - CB/UFRN
TÍTULO:

Descrição Bioquímica Quântica do bolsão de interação do íon Zinco (Zn²⁺) na enzima ALAD humana.

PALAVRAS-CHAVES:

Energia de Ligação, MFCC, ALAD

PÁGINAS: 7
RESUMO:

A enzima Delta Aminolevulínico Desidratase (ALAD) é uma metaloproteína essencial em vários processos biológicos, uma vez que atua no segundo passo da catálise enzimática da formação de porfobilinogênio, um precursor dos tetrapirrólicos (heme, clorofila). Esta enzima é sensível a metais pesados e tem sido classicamente usada como um marcador na intoxicação por chumbo. Sua inibição se dá pela substituição desses metais pesados no sítio de ligação a metais. Na ALAD humana, o Zinco (Zn²⁺) ocupa funcionalmente este sítio sendo essencial para a realização da catálise enzimática. Embora muitos ensaios In vitro, in vivo e in sílico já tenham demonstrado a importância do Zn2+ nesse sítio, não se tinha conhecimento de nenhum estudo baseado em abordagem quântica com o intuito de elucidar esta interação de forma mais detalhada. Diante disso, o presente trabalho teve como objetivo observar interações envolvendo o íon Zn2+ e os resíduos posicionados até uma distância de 8,5 Å do centroide do ligante utilizando o método do Fracionamento Molecular com Capas Conjugadas (MFCC). Baseado nos dados obtidos, pôde-se concluir que além dos grupos nucleófilos (S -) dos resíduos Cys122, Cys124 e Cys132, os resíduos Asp169, Asp120 e Ser168 são fundamentais na composição do bolsão uma vez que demonstraram grande quantidade de energia de interação (atrativa) com o íon Zn²⁺.

MEMBROS DA BANCA:
Presidente - 1549705 - ADRIANA FERREIRA UCHOA
Externo ao Programa - 2985070 - JONAS IVAN NOBRE OLIVEIRA
Interno - 1199127 - SILVIA REGINA BATISTUZZO DE MEDEIROS