Banca de QUALIFICAÇÃO: JULIA MARIA DE MEDEIROS DANTAS

Uma banca de QUALIFICAÇÃO de MESTRADO foi cadastrada pelo programa.
DISCENTE : JULIA MARIA DE MEDEIROS DANTAS
DATA : 19/08/2019
HORA: 09:00
LOCAL: Sala do CATRE
TÍTULO:

ESTUDO DA IMOBILIZAÇÃO DE  CELULASE, β-GLICOSIDASE E QUITOSANASE PARA A HIDRÓLISE DE QUITOSANA 


PALAVRAS-CHAVES:

Enzimas. Adsorção. Ligações cruzadas. Estabilidade. Atividade Enzimática.


PÁGINAS: 77
RESUMO:
Os produtos da hidrólise da quitosana, os quitooligossacarídeos (QOS), possuem um alto valor agregado. Portanto é de interesse industrial a busca por meios de produção destes oligômeros mais viáveis, uma vez que a utilização de enzimas como catalisador da reação é mais vantajoso do que ácidos. No entanto, a manipulação de enzimas é bastante onerosa, portanto é necessária a implementação de estratégias para diminuir os custos de operações. Dentre estas, se destaca a imobilização, que no geral aumenta a estabilidade térmica, ampliando a faixa de pH, além de proporcionar o reciclo da enzima. Outra forma de diminuir o custo de produção dos QOS  baseia-se no uso de enzimas não específicas. Assim, no presente estudo foi estudada a imobilização de celulase, β-glicosidase e quitosanases para hidrólise de quitosana por adsorção e por ligações cruzadas. Foram testadas diferentes condições de imobilização nas duas técnicas para cada enzima, afim de se avaliar as melhores condições para atuação cada uma delas. Para a celulase, a melhor condição de imobilização por adsorção foi de 25 U/g em pH 6,0 e para ligações cruzadas foi de 25 U/g usando 0,5% de glutaraldeído. A β-glicosidase obteve os melhores resultados de imobilização por adsorção usando-se 50 U/g (pH 5,0) e 50 U/g usando-se 1% de glutaraldeído para ligações cruzadas. Com  relação a quitosanase, obteve-se os melhores resultados com a adsorção a 25 U/g (pH 5,0), e com 25 U/g e 0,5% de glutaraldeído quando técnica de ligações cruzadas foi usada. Para determinar qual a melhor estratégia de imobilização para cada enzima, testes de estabilidade térmica, pH e reciclo foram realizados. Os resultados desmonstraram que a melhor estratégia para a celulase foi a de ligações cruzadas, uma vez que a mesma favoreceu a estabilidade ao pH e durante os reciclos, em torno de 40% para as ligações cruzadas contra em torno de 20% para a adsorção. Para a β-glicosidase, a melhor estratégia também foi a de ligações cruzadas, pois apesar da adsorção ter tido um melhor desempenho na estabilidade térmica (60% por adsorção e 40% por ligações cruzadas), o efeito das ligações cruzadas no reciclo foi bem maior, apresentando apenas 5,75% de atividade no sistema de adsorção em comparação aos 14,75% de atividade final do sistema de ligações cruzadas. Por fim, a quitosanase foi muito beneficiada por ambas as estratégias, mas a adsorção apresentou um melhor desempenho do que as ligações cruzadas no reciclos, apresentando 65,00% da atividade inicial ao final do reciclo contra 44,42% do sistema de ligações cruzadas. Assim, todas as três enzimas se apresentaram como alternativas viáveis para a hidrólise de quitosana. 

MEMBROS DA BANCA:
Externo à Instituição - CARLOS EDUARDO DE ARAÚJO PADILHA - UFRN
Presidente - 1346198 - EVERALDO SILVINO DOS SANTOS
Externa ao Programa - 011.694.104-99 - NATHALIA KELLY DE ARAUJO - UFRN
Externo à Instituição - PEDRO FERREIRA DE SOUZA FILHO
Notícia cadastrada em: 08/08/2019 09:13
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