Banca de DEFESA: THAISE AGHATA MAIA LOPES

Uma banca de DEFESA de MESTRADO foi cadastrada pelo programa.
DISCENTE : THAISE AGHATA MAIA LOPES
DATA : 21/08/2026
HORA: 09:00
LOCAL: via google meet
TÍTULO:

Imobilização de proteases em sílica mesoporosa para a valorização biotecnológica do soro de leite

PALAVRAS-CHAVES:

Proteases de Bacillus spp.; biocatalisadores imobilizados; grau de hidrólise do soro de leite; p-benzoquinona; SBA-15 com poros expandidos.

PÁGINAS: 113
RESUMO:

A valorização de resíduos agroindustriais representa uma estratégia relevante para o desenvolvimento de processos biotecnológicos mais sustentáveis. O soro de leite doce, subproduto da indústria de laticínios, constitui uma matriz rica em proteínas e com potencial para obtenção de hidrolisados proteicos. O uso de proteases microbianas na forma solúvel apresenta limitações associadas à estabilidade operacional e à recuperação do biocatalisador após o processo. Este estudo avaliou a imobilização de proteases de Bacillus amyloliquefaciens (PBA) e Bacillus licheniformis (PBL) em sílicas mesoporosas modificadas do tipo SBA-15, denominadas SBA-15-F e SBA-15-F-TMB, visando selecionar sistemas mais adequados para aplicação na hidrólise do soro de leite doce. Os suportes foram sintetizados na presença de fluoreto de amônio (F), originando SBA-15- F, e com adição de 1,3,5-trimetilbenzeno (TMB), originando SBA-15-F-TMB. Os materiais foram caracterizados por adsorção/dessorção de N₂ e Espectroscopia de Infravermelho por Transformada de Fourier (FTIR), enquanto as enzimas foram imobilizadas por adsorção física e em suporte pré-ativado e pós-ativado com pbenzoquinona. As enzimas imobilizadas foram avaliadas quanto à concentração proteica, atividade catalítica e estabilidade térmica. O suporte SBA-15-F-TMB apresentou maior volume total de poros e maior diâmetro médio em relação à SBA-15-F, sem perda expressiva de área superficial. Nos ensaios de imobilização, o desempenho foi dependente da enzima, do suporte e das condições do meio. A pré-ativação com pbenzoquinona a 0,05 % (m/v) resultou em maior preservação da atividade biocatalítica do biocatalisador SBA-15-F-TMB-BQ-PBA, enquanto a pós-ativação reduziu a atividade dos biocatalisadores nas concentrações de 0,05, 0,10 e 0,50 % (m/v) de p-benzoquinona, especialmente nos sistemas contendo PBL. Em conjunto, os resultados indicam que a modificação textural dos suportes e a ativação química influenciaram o desempenho dos biocatalisadores. O suporte SBA-15-F-TMB apresentou maior capacidade porosa e, em condições de maior carga proteica, favoreceu maior atividade catalítica, especialmente para PBL, evidenciando que o efeito do TMB depende da enzima e da condição de imobilização. Na hidrólise do soro de leite doce com enzimas solúveis, na condição de 0,50 % (v/v), a PBL apresentou maior grau de hidrólise em comparação à PBA, atingindo 31,44 ± 1,35 % em 2 h, enquanto a PBA atingiu 14,77 ± 0,67 % no mesmo tempo. Nos ensaios com os sistemas imobilizados selecionados, os biocatalisadores contendo PBL apresentaram maior desempenho que aqueles contendo PBA, com destaque para SBA15-F-TMB-BQ-PBL, que atingiu 33,19 ± 0,24 % de GH em 8 h. A aplicação combinada dos biocatalisadores SBA-15-F-TMB-BQ-PBA e SBA-15-F-TMB-BQ-PBL resultou em aumento progressivo do grau de hidrólise, alcançando 24,33 ± 1,70 % em 8 h. Entretanto, esse valor foi inferior ao obtido com o biocatalisador contendo apenas PBL, indicando que a combinação não promoveu efeito sinérgico nas condições avaliadas. Embora a mistura das enzimas solúveis tenha apresentado maior GH, próximo de 61 % entre 4 e 8 h, os sistemas imobilizados apresentaram a vantagem de constituir biocatalisadores sólidos potencialmente recuperáveis. Assim, os resultados indicam que a imobilização em SBA-15-F-TMB pré-ativada com p-benzoquinona é uma estratégia interessante para obtenção de biocatalisadores aplicáveis à hidrólise do soro de leite doce.

MEMBROS DA BANCA:
Presidente - 3214434 - NATHALIA SARAIVA RIOS
Interno - 1346198 - EVERALDO SILVINO DOS SANTOS
Externa à Instituição - PAULA JÉSSYCA MORAIS LIMA - UFC
Externo à Instituição - RAPHAEL LUCAS JACINTO ALMEIDA - UFRN