Banca de DEFESA: JULIA MARIA DE MEDEIROS DANTAS

Uma banca de DEFESA de MESTRADO foi cadastrada pelo programa.
DISCENTE : JULIA MARIA DE MEDEIROS DANTAS
DATA : 22/11/2019
HORA: 14:00
LOCAL: Auditório NUPEQ
TÍTULO:

HIDRÓLISE DE QUITOSANA A PARTIR DE QUITOSANASES E ENZIMAS NÃO-ESPECÍFICAS IMOBILIZADAS

PALAVRAS-CHAVES:

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PÁGINAS: 87
RESUMO:

Os quitooligossacarídeos (QOS), produtos da hidrólise da quitosana, possuem um alto valor agregado devido às suas atividades bioativas. A hidrólise pode ser realizada por via ácida, no entanto este método requer altas temperaturas e não possui uma grande seletividade no que concerne o tamanho dos oligômeros, característica chave para que estes apresentem atividades bioativas. Portanto, a utilização de enzimas para a hidrólise torna-se uma opção vantajosa por requerer condições brandas de operação e por terem uma especificidade no mecanismo de clivagem. No entanto, processos com enzimas tendem a ser onerosos, sendo necessário a implementação de estratégias para diminuir os custos destas. Nesse contexto, imobilização se destaca pois, no geral, aumenta a estabilidade térmica, amplia a faixa de pH, além de proporcionar o reciclo da enzima. E o uso de enzimas não específicas podem ser outra estratégia de diminuição de custos. Assim, o presente estudo investigou a imobilização de celulase, β-glicosidase e quitosanases para hidrólise de quitosana. Previamente aos estudos de imobilização, as enzimas não específicas tiveram sua atividade quitosanolítica avaliada em diferentes condições, em que a celulase obteve a atividade mais alta no pH 6,0 e a β-glicosidase em pH 4,0, ambas à 55 ^oC. No sentido de avaliar o potencial das técnicas de imobilização de enzimas, experimentos foram realizados usando adsorção em resina catiônica Streamline SP e ligações covalentes em micropartículas de sílica-gel. Com relação a adsorção, o pH 5,0 favoreceu a imobilização de todas as enzimas sendo que em termos de carga enzimática, a celulase e a quitosanase foram favorecidas pela menor carga enzimática (25 U/g de suporte), sendo a β-glicosidase favorecida pela carga enzimática mais alta (50 U/g de suporte). Em relação às ligações covalentes, as enzimas seguiram a mesma tendência apresentada para a carga enzimática. Entretanto, com relação à concentração de glutaraldeído utilizado, a celulase e a β-glicosidase foram favorecidas pela maior concentração (1%), enquanto a quitosanase obteve o melhor resultado com a menor concentração (0,5%). Destaca-se que testes de estabilidade térmica, pH e reciclo foram realizados para determinar qual a melhor estratégia de imobilização para cada enzima. Assim, a melhor estratégia para imobilização da celulase e da β-glicosidase foi a de ligações covalentes, quando comparada a adsorção, uma vez que a estratégia de ligações cruzadas favoreceu a estabilidade de ambas as enzimas durante os reciclos (apresentando 40% de atividade final, comparada com 20% da adsorção para celulase, e 14,75% contra apenas 5,75% no sistema de adsorção para a β-glicosidase). Por fim, ambas as estratégias de imobilização foram viáveis para o aumento da estabilidade da quitosanase, mas a adsorção apresentou um aumento marcante de desempenho quando comparada com a estratégia de ligações cruzadas ao se considerar a estabilidade durante os reciclos, apresentando 65,00% da atividade inicial ao final do reciclo contra 44,42% do sistema de ligações cruzadas. Ao fim, todas as três enzimas imobilizadas foram bem sucedidas na hidrólise de quitosana.

MEMBROS DA BANCA:
Externo à Instituição - CARLOS EDUARDO DE ARAÚJO PADILHA - UFRN
Presidente - 1346198 - EVERALDO SILVINO DOS SANTOS
Externa à Instituição - LUCIANA ROCHA BARROS GONÇALVES - UFC
Externa ao Programa - 011.694.104-99 - NATHALIA KELLY DE ARAUJO
Externo à Instituição - PEDRO FERREIRA DE SOUZA FILHO